FR2460630A1 - Procede pour abaisser la temperature de gelification des proteines de petit-lait obtenues a partir du lait - Google Patents

Abstract

L'INVENTION A POUR OBJET UN PROCEDE POUR ABAISSER LA TEMPERATURE DE GELIFICATION DE PROTEINES DE PETIT-LAIT DERIVANT DU LAIT. SELON L'INVENTION, ON MAINTIENT UNE SOLUTION AQUEUSE DE CES PROTEINES DE PETIT-LAIT ENTIER, A UNE TEMPERATURE ELEVEE D'AU MOINS 70C POUR ACCROITRE LE NOMBRE DES RADICAUX MERCAPTO SUSCEPTIBLES DE REAGIR ET ON CHOISIT LA DUREE PENDANT LAQUELLE ON MAINTIENT LES PROTEINES A LA TEMPERATURE ELEVEE ET LE PH DE LA SOLUTION DE FACON A EVITER LA PRECIPITATION, LA GELIFICATION ET LA COAGULATION DES PROTEINES ALORS QU'ELLES SONT A TEMPERATURE ELEVEE ET ON REFROIDIT LA SOLUTION OBTENUE.

Description

La présente invention concerne un procédé pour abaisser la température de

gélification des protéines de petit-lait obtenues à partir du lait, en particulier

d'un petit-lait de la production de caséine ou de fro-

mage. Les protéines sont indispensables à l'alimentation

humaine car elles apportent les amino-acides essentiels.

Cependant on utilise également beaucoup de protéines en raison de leurs propriétés physiques autant que de leurs

propriétés nutritionnelles, dans des compositions alimen-

taires nécessitant un effet de gélification, de moussage,

d'émulsification ou d'épaississement et on regroupe sou-

vent ces propriétés sous le nom de propriétés fonction-

nelles des protéines, La caséine, le blanc d'oeuf, la

gélatine et le gluten constituent des exemples de protéi-

nes utiles en raison de leurs propriétés fonctionnelles plutôt que de leurs propriétés nutritives. Ces dernières années, beaucoup de travaux ont visé à récupérer les

protéines du petit-lait et bien que la supériorité nu-

tritionnelle des protéines du petit-lait soit admise

par tous, l'utilité fonctionnelle des protéines de petit-

lait a été limitée en raison des propriétés physiques médiocres des produits du commerce. On dispose maintenant de procédés industriels permettant d'obtenir des dérivés du petit-lait contenant Jusqu'à 90 % ou plus de protéines de petit-lait, mais les utilisations fonctionnelles de ces produits tendent à être assez limitées, car leurs propriétés de hontée en mousse et de gélification sont généralement inférieures à celles du blanc d'oeuf et de l'oeuf entier et leurs propriétés de viscosité sont intérieures à celles de la caséine, de la gélatine ou

du soja.

Les protéines du petit-lait entier sont des protéines globulaires que l'on peut utiliser en raison de leurs propriétés fonctionnelles. Cependant les propriétés fonctionnelles spécifiques des protéines de petit-lait des produits du commerce sont en général inférieures aux propriétés fonctionnelles correspondantes des protéines

provenant d'autres sources.

On a proposé d'effectuer une décomposition ménagée

des protéines du petit-lait en peptides et en amino-

acides par hydrolyse à un pH particulier de façon à

améliorer les propriétés de montée en mousse de ces pro-

téines. Cependant ce procédé a un effet nuisible sur les

propriétés de gélification de ces protéines.

On a également proposé d'améliorer les propriétés de montée en mousse des solutions aqueuses contenant des protéines de petit-lait de fromage dissoutes, en particulier des concentrés de protéines de petit-lait de fromage obtenus par filtration sur gel de petit-lait de fromage partiellement délactosé par chauffage de la solution aqueuse de protéines à une température comprise entre au moins 90C et moins de 99-C pendant au plus environ 5 minutes et de préférence pendant environ 0,1 minute, à un pH de 5 à 8,5 et de préférence de 6 à 7,5, refroidissement de la solution en dessous de 60C et

fouettage de la solution aqueuse dans les 8 heures envi-

ron qui suivent le chauffage. On indique cependant que les solutions aqueuses ainsi obtenues ne conviennent pas

pour remplacer les blancs d'oeufs utilisés dans les com-

positions alimentaires qui doivent coaguler à chaud

comme les blancs d'oeufs. -

L'invention a pour objet un procédé permettant de modifier les propriétés de gélification des protéines de petit-lait de façon à ce que la température à laquelle la gélification se produit soit inférieure à celle des

protéines non modifiées.

On a découvert que l'on peut modifier la structure

des protéines de petit-lait de façon à ce que l'interac-

tion entre les molécules de protéines modifiées se pro-

duise à une température inférieure à celle de l'interac-

tien entre les molécules de protéines non modifiées et qu'ainsi la température de gélification des protéines sabaisse. On a découvert que cette modification se gf qoT3ua uos 'mauT;9oq.d ep seolTnOfplom sep eTTllenq -vu eomoj MT mnos 'Tnb mouxeouT S-g no HS xnuoTpm. gop inefTslTd no un eATfoup9 emu.xooj un snos oueuup qe molno C -flou seo.TXAUnop 4$JJo inod w sOUTPIo.d op soTlnoplTou set ou1nos uo lTenbnu uoTuoTjTpom ep qusoaoTexl eo *genduoi oj!9 4uessTnd souTp9oid op s tnaplom sop vosTquT guosTUeTI seanuup no 9-S suosTUTT -sel enb uesTq '.ITeu -Tid eOXnq onqs wT ap sonbTpTqdsd guoseuTT sop quuBqodmuT OC uoT4Tuoduoopp oun no uoTqudFToyxd eun 'uoTuTln.uoo eun esTnpoid os Ti.nb 4uTod nu sepAog o gu sud queATop ou queoTuTuu uT uo tellenbut 4uepued epnp uT no uneTuA Su ueum eoTUseaopu uosquoTjTpou uT ouuoT4qo uonb inod pAoTp quswmweTjjune *os 4Tep e*n4ulpdoueq MI *umews Z -.OAUT qo oAqlq se oegnp UT unTd opAoTp qso eonu."duoq uT sunTd TuippS ue 4e sepTT!uo* 4uemeOTUJ np eopinp UT o se OUnqpdMo. UT e eTUTpOjd sop UOT4UOTJTPOU op puuop p.Sep un anod 'oeo0L *aneTpdns no wTUp zneTul& eun q onZuquaxdmeo UT.xuUeu4um 4çop uo '6lquuo*Tu; oz opinp eun ue osnupoxd e uoTquoTSTpo usT enb Jnod *enuesqo uoTqnTos uT.TP -ToaJel e 'e 4 0pAoTP anvuxpdsqo ' q euos oTTOanb 4uupued *OuTPOJd sop UoTuwTnluoo UT q. UOT4UoTjTTyP UT 'uoT4 -u4TdTop:d uT aeqTAp q uo5u$ ep p'smToqo qulp uoTqnTeos çT T *P Hd l o eopAesoTp p.n4u.pdwelq v osuTfpod et quaTq -uTuw uo eTolunbuT quepued e.npp wT '.T$up op sTqT!od*o -sns oqduoiem xnuoçpu. s.p *iquou el ex$ojooe s iod DoOL auTom nuP 1 p * et nuwagdoeq oun y (T1/S odmoxe.ud) &/d % OT t '0 op voUTî9Od uo uoTeqvuoouoo oun quuBw 0O eoTue TuTt-4Tqed op veuuTp9od oTlTeq sp esnoubu u@oTI -nToes oun TuoequT.m y eqTgoueo Tnb qTwT np 4UUATapP 4TUT - 4T$ed ep souTpqoid oep uoT4uoTj$Tlp ep oin4upduoq uT jOssT"qu xnod pppood un ouop euxoouoo uo OA;ues u

*oeAerp oanquxpdmo euT y uos seqTTu o o poTd ut1 ç -

quupuod souT9qod sep uoTqu0TjTTp uT no 'uoTquTn"uoo wT uoT4eddTopid wel eqo#dwm Tnb ineTus eun q eomiq.e4 np Hd

aT ueuequTuem uo 'oeuumTjpns opinp eun quupuod *opAoTp.

exn4apgdueo oun B s9*uTpqoxd sol qeod uoinbeoT qTnpojd 0ú909Oz l'intérieur de la molécule et ne sont pas disponibles pour réagir. Il semble que l'ouverture des molécules de protéines accroisse également le nombre des radicaux dithio susceptibles de présenter une-interaction avec les radicaux mercapto d'autres molécules de protéines et que ce phénombne intervienne au moins partiellement dans l'abaissement de la température de gélification que l'on observe. Il semble que les radicaux mercapto et dithio supplémentaires rendus accessibles permettent d'accroetre les interactions des molécules de protéines

et d'abaisser ainsi la température de gélificatien.

On effectue le traitement de modification sur les

protéines en solution, par exemple en solution aqueuse.

La concentration des protéines dans la solution aqueuse peut être comprise entre O,5 et 10 % p/v. En dessous

d'une concentration de 0,5 %, le traitement de la solu-

tion peut cesner d'être économique. A une concentration

supérieure à 10 %, il est difficile ou impossible d'évi-

ter une interaction incontrôlée des molécules de protéi-

nes conduisant à une insolubilisation, une précipitation

ou mime une gélification dans l'appareillage de traite-

ment. De préférence les protéines sent présentes dans

la solution aqueuse à une concentration de 3 à % p/v.

Il est essentiel qu'il ne se produise pas de pré-

cipitation, de gélification ou de coagulation par la chaleur des protéines. En général il est nécessaire pour cela que le pH de la solution soit légèrement alcalin et compris par exemple entre 7,5 et 9. De préférence on

maintient pratiquement le pH à 8,0.

:O Dans les conditions opératoires normales, la tempé-

rature doit être généralement inférieure à 9O0C pour que la durée de traitement soit convenable. Cependant si

l'on opère selon des techniques à ultra-hautes tempéra-

tures, les durées peuvent être bien plus br&ves et en

peut opérer à des températures atteignant 120-C ou plus.

La période pendant laquelle on doit maintenir la température élevée pour obtenir un degré donné de modification, c'est-à-dire un abaissement donné de la température de gélification, dépend également de la

concentration des protéines dans la solution aqueuse.

Pour une température élevée donnée, plus la concentra-

tien est faible, plus le temps de séjour à cette tempé- rature élevée permettant d'obtenir un degré donné de modification est important. Lorsqu'on n'opère pas selon des techniques à ultra-hautes températures, le temps de maintien à température élevée pour une concentration des protéines de petit-lait de 3 % p/v peut être aussi faible que 30 secondes à 90'C ou aussi long que 30 minutes à C. De préférence pour une concentration des protéines de petit-lait de 3 % p/v, on doit choisir la température et les autres paramètres de façon à ce que la durée de séjour à température élevée soit comprise entre environ 3 et 5 minutes. Généralement on peut pour cela utiliser

une température comprise entre 75 et 85@C. A des concen-

trations inférieures à 3 % p/v, des durées plus impor-

tantes de séjour à une température donnée seraient né-

cessaires pour qu'on obtienne le m4me degré de modifi-

cation et pour des concentrations supérieures à 3 %, par exemple de 5 % ou 10 %, des durées plus brèves sont généralement nécessaires pour qu'on obtienne la même

modification à une température donnée.

On peut appliquer le procédé de modification de

l'invention à un petit-lait non concentré mais on pré-

fère l'appliquer à un petit-lait que l'on a soumis à un traitement d'ultrafiltration. De préférence on applique

le procédé de l'invention à un petit-lait séparé concen-

tré dont la concentration en protéines est de l'ordre de 3 % p/v. On peut également utiliser un petit-lait fractionné mais si le fractionnement a été mené trop loin, certaines fractions individuelles peuvent ne pas répondre au traitement. On doit éviter d'employer toute

technique de concentration ou de fractionnement soumet-

tant les protéines à des températures élevées suscepti-

bles de les dénaturer, en particulier lorsqu'on doit

utiliser des concentrés provenant de sources différentes.

Dans un procédé préféré de mise en pratique du pro-

cédé de l'invention, on ajuste à une valeur d8environ 8,0 le pH d'un petit-lait ayant une concentration en protéines d'environ 3 % p/v, avec une solution diluée d'un hydroxyde de métal alcalin tel que l'hydroxyde de sodium. On élève ensuite la température du petit-lait entre 70 et 90-C avec une durée de séjour comprise entre minutes et 30 secondes, soit de façon continue avec

des échangeurs de chaleur, soit selon une technique dis-

continue. Lorsque la période de séjour appropriée s'est écoulée, on refroidit rapidement le petit-lait et on peut éventuellement ajuster le pH entre 6,5 et 7,0 puis concentrer le petit-lait et le déshydrater pour obtenir des protéines de petit-lait modifiées sèches. On doit

effectuer la concentration et le séchage par pulvérisa-

tion à basse température avec des solutions assez diluées

pour éviter que ces techniques provoquent une dénatura-

tion des protéines.

L'analyse des protéines de petit-lait modifiées obtenues selon le procédé de l'invention a montré que la teneur en radicaux mercapto disponibles est accrue par

rapport à celle des protéines de petit-lait non modi-

fiées. La détermination de la température de gélification de solutions de protéines non modifiées et modifiées reconstituées contenant 15 % p/v de protéines a montré

que les protéines modifiées se gélifient à une tempéra-

ture plus basse mais qu'il n'y a pratiquement pas de diminution de la force du gel entre un gel produit à partir des protéines non modifiées et un gel produit à

partir des protéines modifiées.

Le degré d'abaissement de la température de gélifi-

cation dépend de l'effet combiné de la température et de la durée de séjour pour une concentration donnée des

protéines de petit-lait dans la solution aqueuse à trai-

ter. Pour une concentration donnée des protéines de petit-lait et une température de traitement donnée, l'abaissement de la température de gélification est

supérieur lorsque la durée s'accroit et pour une concen-

tration donnée des protéines de petit-lait et une durée donnée, l'abaissement de la température de gélification s'accroit lorsque la température augmente.

Ltinvention est illustrée par les exemples non limi-

tatifs suivants.

EXEMPLE 1

On reconstitue dans l'eau, pour obtenir une solution contenant 3 % de protéines, un concentré en poudre de pretéines de petit-lait préparé par ultrafiltration et séchage par pulvérisation à basse température (contenant

% de protéines, 8,5 % de graisses et 3 % de lactose).

On aJuste le pH de cette solution à 8,0 avec de l'hydro-

xyde de sodium dilué et on élbève la température de la solution à 900C pendant 30 secondes puis on refroidit

rapidement dans un bain dteau glacée. On déshydrate en-

suite la solution avec un appareillage de séchage par pulvérisation. L'analyse du produit séché montre que la teneur en radicaux mercapte s'est élevée de 2 x 10 pmol/g -6

à 20 x 106 emol/g. Lorsqu'on prépare une solution conte-

nant 15 % p/v de protéines, on obtient un gel ferme à

C tandis qu'avec les protéines de petit-lait non modi-

fiées, il faut atteindre une température de 72 C pour

qu'il se forme un gel forme.

EXEMPLE 2

On répète le mode opératoire décrit dans l'exemple 1 si ce n'est qu'on maintient la solution de protéines de petit-lait & 80 C pendant 3 minutes. Ce traitement provoque une élévation de la teneur en radicaux mercapto

libres 8,0 x 10-6 mol/g et la température de gélifica-

tion s'abaisse à environ 50eC.

EXEMPLE 3

On répbte le mode opératoire de l'exemple 1, si ce n'est que la solution de protéines de petit-lait a une concentration de 1 % p/v et qu'on la maintient à 80 C pendant 10 minutes. Ce traitement élève la teneur en

radicaux mercapto libres à 9,0 x 10- 6 l/g Une solu-

tion aqueuse à 15 % p/v des protéines traitées a une

température de gélificatien de 5OC.

EXEMPLE 4

On répète le mode opératoire de l'exemple 1, si ce niest que la solution de protéines de petit-lait a une concentration de 5 % p/v et quton la maintient à 8e0C pendant 10 minutes. Ce traitement élève la teneur en

radicaux mercapto libres à 16,2 x 106 mol/g Une solu-

tion aqueuse à 15 % p/v des protéines traitées a une

température de gélificatien de 42C.

EXEMPLE 5

On répète le mode opératoire de l'exemple 1, si ce n'est que la solution de protéines de petit-lait a une concentration de 10 % p/v et qu'on la maintient & 80QC pendant 10 minutes. Ce traitement élève la teneur en radicaux mercapto libres à 22 x 10-6 umol/g. Une solution

aqueuse à 15 % p/v des protéines traitées a une tempéra-

ture de gélification de 36eC.

Par modification de la concentration, de la tempé-

rature et de la durée de traitement, on peut préparer

une gamme de produits ayant une température de gélifica-

tien variant entre 25 et 72C ce qui accroit considéra-

blement le nombre des utilisations et l'efficacité d'em-

ploi des protéines de petit-lait dans les compositions alimentaires. De plus, on peut obtenir des produits ayant des températures de gélificatien et des forces de gélification régulières. Bien entendu on peut utiliser le produit obtenu selon le procédé de ltinvention en mélange avec des protéines de petit-lait non traitées ou

avec des matières d'autre provenance.

Claims (8)

REVENDICATIONS

1 - Procédé pour abaisser la température de gélifi-

cation de protéines de petit-lait dérivant du lait, caractérisé par le fait qu'on maintient une solution aqueuse de ces protéines de petit-lait entier, à une température élevée d'au moins 70C pour accroître le nombre des radicaux mercapto susceptibles de réagir et qu'on choisit la durée pendant laquelle on maintient les

protéines à la température élevée et le pH de la solu-

tien de façon à éviter la précipitation, la gélification et la coagulation des protéines alors qu'elles sont à

température élevée et on refroidit la solution obtenue.

2 - Procédé selon la revendication 1, dans lequel la concentration en protéines de la solution aqueuse est

comprise entre 0,5 % et 10 % p/v.

3 - Procédé selon la revendication 2, dans lequel la concentration en protéines de la solution aqueuse est

comprise entre 3 % et 5 % p/v.

4 - Procédé selon l'une des revendications 1 à 3,

dans lequel le pH de la solution est compris entre 7,5 et 9. - Procédé selon la revendication 4, dans lequel

le pH de la solution est pratiquement égal à 8.

6 - Procédé selon l'une des revendications 1 à 5,

dans lequel la température de la solution aqueuse est

inférieure à 90C.

7 - Procédé selon l'une des revendications 1 à 6,

dans lequel la concentration en protéines de la solution

aqueuse est pratiquement de 3 % p/v.

8 - Procédé selon la revendication 7, dans lequel

on maintient la solution aqueuse à une température éle-

vée de 70C à 90gC, pendant une durée de 30 secondes pour 906C ou de 30 minutes pour 70C ou à des valeurs

intermédiaires proportionnelles.

9 - Procédé selon la revendication 8, dans lequel on maintient la solution aqueuse à une température élevée

de 75*C à 85'C pendant une période de 5 à 3 minutes.