Aminosyrer er organiske molekyler som har to stabile grupper av atomer til felles, aminogruppen og syregruppen.
De viktigste aminosyrene er de 20 som brukes som byggemateriale for proteiner i levende organismer. En aminosyre kan da sammenlignes med en byggekloss som det finnes 20 forskjellige utgaver av. Disse aminosyrene kan kjedes sammen. Genene inneholder oppskrifter på hvilken rekkefølge aminosyrene skal kjedes sammen i gjennom proteinsyntesen. Når disse kjedene foldes i rett struktur, utgjør de proteiner.
Bare planter er i stand til å lage alle de 20 aminosyrene. Dyr, inkludert mennesker, kan lage omtrent halvparten av dem, og resten må de skaffe seg fra planter. De aminosyrene mennesket må skaffe seg gjennom kosten kalles essensielle aminosyrer. Det er ni essensielle aminosyrer. De elleve aminosyrene som mennesket kan lage selv kalles ikke-essensielle.
Alle aminosyrer inneholder atomer av karbon, hydrogen, oksygen og nitrogen; noen viktige aminosyrer inneholder dessuten svovel.
Strukturformelen til en aminosyre er: RCH(NH2)COOH, der COOH er syregruppen og NH2 er aminogruppen. Disse to gruppene er felles for aminosyrene. R står for restgruppe, og denne er ulik for hver av aminosyrene.
Kjemisk sammensetning
Aminosyrene har navn etter de to atomgruppene som de har felles, aminogruppen og syregruppen. I tillegg har de en variabel gruppe, kalt restgruppen.
- Aminogruppen består av et nitrogenatom (N) og to hydrogenatomer (H).
- Syregruppen er en karboksylsyregruppe. Denne er sammensatt av et karbonatom (C), to oksygenatomer (O) og et hydrogenatom (H).
- Restgruppen er variabel, og kan for eksempel være så enkel som ett enkelt hydrogenatom, som i glysin, eller den kan være sammensatt med flere funksjonelle grupper.
Alfa-aminosyrer
Den viktigste typen av aminosyremolekyler er den hvor amino- og syregruppen er bundet til samme karbonatom. Dette sentrale karbonatomet kalles alfakarbonatomet, og disse aminosyrene kalles derfor alfa-aminosyrer.
Det er bare denne typen som knyttes sammen til lange kjeder i proteiner i levende celler.
I alfa-aminosyrene er også den tredje atomgruppen, altså restgruppen (R), knyttet til alfakarbonatomet. I tillegg er alltid et hydrogenatom knyttet til dette karbonatomet. De forskjellige alfa-aminosyrene skiller seg altså fra hverandre bare ved restgruppen.
Andre aminosyrer kan også variere i hvordan de andre gruppene er plassert i forhold til hverandre.
Egenskaper
Når en aminosyre er i en løsning med en forholdsvis nøytral pH, er atomene gruppert på en måte som ikke tilsvarer sin enkleste form. Forskjellen er at hydrogenatomet fra karboksylgruppen har flyttet seg til aminogruppen, slik at den generelle formelen blir følgende: RCH(NH3+)COO-, med pluss over NH3 og minus over siste O for å vise de elektriske ladningene som disse gruppene har fått. Aminosyrer har vanligvis denne formen i cellen.
Frie aminosyremolekyler inneholder både en positivt ladet aminogruppe og en negativt ladet karboksylsyregruppe. En fri aminosyre er med andre ord et dipolart molekyl, eller rettere sagt et dobbeltion (ladede molekyler kalles ioner). Derfor oppfører frie aminosyrer seg som syrer når baser tilsettes, og som baser når syrer tilsettes.
I svært surt miljø er frie aminosyrer positivt ladet, i svært basisk miljø negativt ladet. Ladningen på frie aminosyrer er altså avhengig av surhetsgraden (pH) i løsningen som de er i. Både amino- og syregruppene er i behold, det er bare ladningen som forandrer seg.
Aminosyrers isoelektriske punkt
Den surhetsgraden der alle aminosyremolekyler av en bestemt type har likt antall positive og negative ladninger, slik at nettoladningen blir null, kalles aminosyrens isoelektriske punkt. Isoelektrisk punkt er forskjellig for alle aminosyrer, siden det avhenger av R-gruppen. Man kan dermed skille blandinger av aminosyrer fra hverandre på dette grunnlaget. Proteiner kan også karakteriseres ved sine isoelektriske punkter.
Essensielle aminosyrer
Av de 20 aminosyrene som menneskekroppen trenger til å bygge opp proteiner, er det ni som må tilføres gjennom maten. Disse kalles essensielle aminosyrer. De andre elleve (ikke-essensielle) kan kroppen lage selv, om nødvendig med essensielle aminosyrer som råstoff.
De ni essensielle aminosyrene for mennesket (og de fleste pattedyr) er:
Det spiller ingen rolle for kroppen hvilke matvarer disse aminosyrene forekommer i. I fordøyelsessystemet blir alle proteiner, både animalske og vegetabilske, brutt ned til aminosyrer. Disse suges opp av tarmen, føres med blodbanen rundt i kroppen og blir til byggematerialer for kroppens egne proteiner. Alle cellene i kroppen må bygge opp sine egne proteiner.
Planters produksjon av aminosyrer
Grønne planter bygger opp forbindelser som inneholder karbon, hydrogen og oksygen fra karbondioksid og vann, ved bruk av sollys som energikilde (fotosyntese). Noen av disse karbonforbindelsene bruker plantene som byggemateriale for aminosyrer. Nitrogenet i aminogruppen kommer fra ammoniakk (NH3), som plantene enten tar direkte opp fra jordsmonnet, eller som de lager ut fra andre nitrogenholdige forbindelser.
Klassifisering
Aminosyrene klassifiseres basert på restgruppen. Dersom restgruppen består av et enkelt hydrogenatom, har man den enkle aminosyren glysin, som ofte blir forkortet Gly. Dersom restgruppen er (CH3)2CH-, har man valin (Val) og så videre.
De 20 aminosyrene cellene bruker kan deles inn i grupper. Aminosyrer som har åpne kjeder kalles alifatiske. Aminosyrer hvor restgruppen danner ringform kalles aromatiske.
- Alifatiske aminosyrer med én aminogruppe og én karboksyl-gruppe: glysin, alanin, valin, isoleucin, serin og treonin.
- Aminosyrer med to aminogrupper: asparagin og glutamin.
- Aminosyrer med svovel: cystin, cystein og metionin.
- Alifatiske aminosyrer med to syregrupper: asparaginsyre og glutaminsyre.
- Alifatiske, basiske aminosyrer: lysin, arginin og histidin.
- Aromatiske aminosyrer: fenylalanin og tyrosin.
- Heterosykliske aminosyrer: tryptofan og prolin.
Sammenkjeding av aminosyrer
Proteiner dannes gjennom proteinsyntesen. Aminosyrene kobles i lange kjeder, som så foldes i tredimensjonale strukturer som utgjør proteiner.
Rekkefølgen av aminosyrer i kjedene i proteinene bestemmes av arvestoffet (DNA). En rekke andre stoffer (enzymer) er nødvendige for at prosessen skal gå. Energikilden er ATP.
- Les mer om hvordan gener oversettes til proteiner: proteinsyntese
Bindingen mellom to aminosyrer kalles en peptidbinding. Aminosyrer koblet sammen etter hverandre kalles en peptidkjede. En noenlunde typisk peptidkjede inneholder 200–500 aminosyrerester. Rekkefølgen og antallet av aminosyrer bestemmer hvilket protein det er. Antallet variasjonsmuligheter i en peptidkjede som inneholder 200 aminosyrerester, må skrives med mer enn 250 nuller. Bare noen få av disse mulige kombinasjonene tilsvarer proteiner som kan brukes til noe (for eksempel et enzym) i levende celler.
Peptidkjeder
Sammenkoblingen av aminosyrer til kjeder skjer mellom amino- og karboksyl-syregrupper. Et hydrogenatom i aminogruppen til den første aminosyren kobles sammen med -OH i karboksylgruppen i aminosyre nummer to. Samtidig dannes det en binding fra nitrogenet i aminogruppen til karbonet i karboksyl-gruppen. Vann (H2O) er et biprodukt.
Det dannes da en ny gruppe, -NHCO-, som karakteriserer den såkalte peptidbindingen mellom to aminosyrer. Neste trinn i proteinoppbyggingen er at den frie aminogruppen fra aminosyre nummer to kobles til karboksylgruppen fra en tredje aminosyre og så videre. Aminosyrene i proteinkjedene henger altså sammen ved peptidbindinger.
En slik peptidkjede har kjemiske egenskaper som er helt forskjellige fra en blanding av de aminosyrene som den er bygd opp av, men det er verdt å legge merke til at restgruppene alltid er frie. Dette gjør også at disse forskjellige gruppene kan kjennes igjen både i frie aminosyrer og i proteiner.
Restgruppenes funksjon
Restgruppene kan rotere til ulike retninger fra kjeden, noe som både bidrar i proteinfoldingen, og i proteinenes funksjoner. Restgrupper som inneholder svovel kan danne disulfidbroer, sterke bindeledd som kan holde proteinets struktur.
Forstyrrelser i aminosyrenes stoffskifte
Dersom det er noe galt med aminosyrenes stoffskifte, kan det føre til alvorlige sykdommer. Fenylketonuri eller Føllings sykdom er en slik sykdom hvor kroppen ikke kan omdanne fenylalanin til tyrosin. Mangelen skyldes en feil i et av kroppens gener.
Aminosyrers rolle i livets utvikling
Aminosyrer er til vanlig svært stabile molekyler på grunn av de to motsatte ladningene i molekylet. Denne stabiliteten gjør at aminosyrer veldig lett dannes når blandinger av enklere molekyler som inneholder karbon, nitrogen, oksygen og hydrogen varmes opp eller tilføres energi på annen måte, for eksempel ved elektriske utladninger.
Dannelse av aminosyrer var et helt nødvendig skritt i utviklingen av liv på Jorden. Dannelsen av aminosyrer fra enkle forbindelser kan gjøres i laboratoriet. Neste trinn i livets utvikling må ha vært sammenkobling av aminosyrer til proteiner. Alle proteiner i levende celler bygges opp ved hjelp av informasjon fra arveanleggene, men vi vet lite eller ingenting om hvordan denne kompliserte sammenhengen mellom arveanlegg og proteinoppbygging kom i stand for flere milliarder år siden.
Liste over aminosyrer som brukes i proteiner
| Klassifisering | Navn | Forkortelse* | |
|---|---|---|---|
| Alifatiske aminosyrer | glysin | Gly | G |
| alanin | Ala | A | |
| valin | Val | V | |
| isoleucin | Ile | I | |
| leucin | Leu | L | |
| serin | Ser | S | |
| treonin | Thr | T | |
| Alifatiske aminosyrer med svovel | cystein | Cys | C |
| metionin | Met | M | |
| asparaginsyre | Asp | D | |
| glutaminsyre | Glu | E | |
| Aminosyrer med to aminogrupper | asparagin | Asn | N |
| glutamin | Gln | Q | |
| Alifatiske basiske aminosyrer | lysin | Lys | K |
| arginin | Arg | R | |
| histidin | His | H | |
| Aromatiske aminosyrer | fenylalanin | Phe | F |
| tyrosin | Tyr | Y | |
| Heterosykliske aminosyrer | tryptofan | Trp | W |
| prolin | Pro | P |
* Forkortelsene med tre eller én bokstav brukes i beskrivelsen av et polypeptid eller protein, for eksempel Gly-Phe-Tyr.
Sykdommer som skyldes forstyrrelser i aminosyrestoffskiftet
| Navn | Viktigste symptomer | Enzymdefekt | Blodforandringer | Urinforandringer | Type arvelighet | Behandling |
|---|---|---|---|---|---|---|
| glysinemi | brekninger, mistrivsel som spedbarn, psykisk funksjonshemning | mangel på glysinoksidase | for mye glysin | glysin i urinen | antagelig recessiv | vanskelig, diett |
| histidinemi | taleforstyrrelse, psykisk funksjonshemning | mangel på histidase | for mye histidin | histidin og imidazol forhøyet | autosomal recessiv | god, diett |
| homocystinuri | psykisk funksjonshemning, linseforandringer | cystathioninsyntetasemangel | forhøyet homocystin | homocystin i urinen | autosomal recessiv | god, diett |
| hyperlysinemi | psykisk funksjonshemning | ukjent | for mye lysin | lysin i urinen | ukjent | vanskelig |
| tyrosinose | psykisk funksjonshemning, lever- og nyreforandringer | mangel på fenylpyrodruesukker | for mye tyrosin | tyrosin i urinen | ukjent | god, diett |
| prolinemi | vekstforstyrrelse, psykisk funksjonshemning | ukjent | for mye prolin | prolin i urinen | ukjent | ikke mulig |
| Hartnups sykdom | hudforandringer, koordinasjonsforstyrrelser, av og til psykisk funksjonshemning | forstyrret resorpsjon av aminosyrer i tarm og nyrer | forhøyet konsentrasjon av aminosyrer | autosomal recessiv | god | |
| fenylketonuri | psykisk og fysisk funksjonshemning | mangel på fenylalanin-hydroksylase | opphopning av fenylalanin | fenylpyrodruesyre i urinen | autosomal recessiv | god, diett |
